Temel Biyokimya Notları

HÜCRELER

 

Canlıların yapısal ve işlevsel birimleri olan hücreler mikroskobik boyutlardadırlar.  Küçük yapıları, yüzeylerinin kıvrımlarıyla birlikte dikkate alındığında, yüksek yüzey/hacim oranları ortaya çıkar; hücre ve çevresi arasında yakıt moleküllerinin, besinlerin ve atık maddelerin difüzyonları kolaylaşır. Tüm hücreler ortak özellikleri paylaşırlar: genetik bilgi içeren DNA, ribozomlar ve sitoplazmayı çevreleyen plazma zarı. Ökaryotlarda genetik materyal bir çekirdek zarıyla çevrilmiştir; prokaryotlarda böyle bire zar yoktur.

 

Plazma zarı dayanıklı, esnek bir geçirgenliği olan ve çeşitli hücre dışı sinyaller için reseptörler ve taşıyıcılar içeren bir engeldir. Ökaryot hücrelerin sitoplazması, sitozol ve organellerden oluşur. Sitozol; proteinler, RNA, metabolik ara ürünler, kofaktörler ve inorganik iyonların yer aldığı yoğun bir çözeltidir. Üzerinde protein sentezinin gerçekleştiği ribozomlar, molekülüstü komplekslerdir. Bakteri ribozomları yapı ve işlev bakımından ökaryot ribozomlarına benzer, ancak onlardan biraz daha küçüktür.

 

Bazı organizmalar, doku ve hücrelerin biyokimyasal çalışmalar için üstünlükleri vardır. E. coli ve maya hücreleri büyük miktarlarını oluşturmak üzere kültürlenebilir, ömürleri kısadır ve genetik işlemlere genellikle yatkındır. Karaciğer, kas, yağ dokusu ve eritrositler özel işlevleri nedeniyle, özgül süreçlerin çalışılması için caziptir.

 

İlk canlı hücreler prokaryot ve anaerobtu; yaklaşık 3.5 milyar yıl önce atmosferin oksijen içermediği bir dönemde ortaya çıktılar. Zamanla biyolojik evrim, fotosentez yapabilen hücrelerin ve O2‘nin meydana gelmesini sağladı. O2 birikimiyle yakıtların aerobik oksidasyonlarını yapan prokaryot hücreler evrimleşti. Evrimin erken döneminde iki temel grup prokaryot, öbakteriler ve arkaebakteriler birbirlerinden ayrıldı. Bazı bakteri tiplerinin hücre zarfı, plazma zarının dışındaki tabakaları kapsar, sağlamlık ve koruma oluşturur. Bazı bakterilerin dönene flagellaları vardır. Bakterilerin sitoplazması zar-çevrili organellerden yoksundur, bununla beraber ribozomları ve depo yakıtlara ait granüller ve hücrenin DNA’sını içeren nükleoiti vardır. Bazı fotosentetik bakterilerin ışık-yakalayan pigmentlerce zengin yoğun iç zarları vardır.

 

Ökaryot hücreler yaklaşık 1.5 milyar yıl önce ortaya çıkmıştır. Prokaryotlara göre daha büyük ve daha karmaşık genetik materyalleri vardır. Bu ilk ökaryotlar, prokaryotlarla simbiyotik ilişkiler kurarak onları sitoplazmalarının içine aldılar; bu sitoplazma içine alınan erken simbiyontlardan günümüz kloroplastları ve mitokondrileri türedi. Mitokondriler ve kloroplastlar çift zarla çevrilmiş hücre içi organellerdir. Bunlar ökaryot aeroblarda ATP’nin başlıca sentez yeridir. Kloroplastlar sadece fotosentez yapan ökaryot organizmalarda bulunur, ancak mitokondriler her ökaryot hücrede bulunur.

 

Günümüz ökaryot hücrelerinin karmaşık iç zar sistemleri vardır. Bu endomembran sistemi, çekirdek zarfı, kaba ve düz endoplazmik retikulum, Golgi aygıtı, taşıma vezikülleri, lizozomlar ve endozomları kapsar. Proteinler, kaba endoplazmik retikuluma bağlı olan ribozomlarda sentezlenir, endomembran sisteme girer, Golgi aygıtından geçerek yolları üzerindeki organellere ya da egzositoz yoluyla dışarı salınmak üzere hücre yüzeyine gelirler. Endositoz, hücre dışından içine lizozomlardaki sindirim enzimleri aracılığıyla parçalanacak olan maddeleri getirir. Bitkilerde ana vakuol yıkım süreçlerinin yeridir; pigmentlerin ve diğer metabolik ürünlerin depo yeri olarak görev yapar ve hücre turgorunu sağlar.

 

Ökaryot hücrelerde genetik materyal kromozomlarda düzenlenmiştir. Kromozomlar, DNA ve histon proteinlerinden oluşan çok düzenli komplekslerdir. Hücre bölünmesi (sitokinez) olmadan önce, her kromozom kendini eşler ve iki katına çıkmış kromozomlar, mitoz süreciyle birbirinden ayrılarak , iki yavru hücreye pay edilir.

 

Sitoskeleton, aktin filamentler, mikrotübüller ve çeşitli tip arafilamentlerin oluşturduğu bir hücre içi ağdır. Sitoskeleton, hücrenin şeklini belirler ve sitoskeletal filamentlerin yeni düzenleri, amipsi harekete ve hücre bölünmesine katkıda bulunan şekil değişiklikleri kazandırır. Hücre içi organeller, kinezin, sitoplazmik dinein ve miyozin gibi gibi proteinler tarafından ATP enerjisi kullanılarak sitoskeletonun filamentleri boyunca taşınır. Biyokimyacılar çalışma yapmak üzere, diferansiyel santrifüjleme ve izopiknik santrifüjleme kullanarak, hücrealtı bileşikleri ayırırlar.

 

Çok hücreli organizmalarda, farklı hücre tipleri arasında iş bölümü vardır. Hayvanlardaki baüğımsız epitel hücreleri, sıkı bağlantılar ve desmozomlarla mekanik şekilde birbiriyle bağlıdır; ara bağlantılar (hayvanlarda) ve plazmodezmata (bitkilerde) ile iletişim kanalları kurulur. Virüsler canlı hücrelerdeki, kendilerini çoğaltmak için hücresel makinayı kullanan ve bozan parazitlerdir; hayvan, bitki ve bakteri hücrelerini enfekte ederler ve çeşitli tehlikeli insan hastalıklarının sorumlularıdırlar.



BİYOMOLEKÜLLER

 

Canlı organizmaların kuru ağırlığının çoğu, kovalent bağlı karbon omurgalara diğer karbon, hidrojen, oksijen veya azot atomlarının bağlanabileceği bileşiklerden oluşmuştur. Omurgaya bağlanmış olan farklı işlevsel gruplar molekülün kimyasal özelliğini belirlemektedir. Organik biyomoleküllerin ayrıca özgün üç boyutlu yapıları (konfigürasyonlar ve konformasyonlar) vardır. Asimetrik veya kiral formlarda meydana gelen birçok molekül, enantiomerler olarak adlandırılır, stereoizomerler birbirinin ayna görüntüsüyle çakışmaz. Enantiomer çiftlerden genellikle sadece bir tanesi biyolojik aktiviteye sahiptir.

 

Kovalent kimyasal bağların Joule cinsinden ölçülen kuvveti, elektronları paylaşan atomların elektronegativitesi ve büyüklüklerine bağlıdır. Bir kimyasal tepkimenin entalpi değişimi (∆H), yıkılan ve yapılan bağ sayısı ve çeşidini yansıtır. Endotermik tepkimelerin ∆H’ı pozitif, egzotermik tepkimelerin ise negatiftir. Bir hücrede meydan gelen birçok farklı kimyasal tepkime beş genel sınıfa ayrılır: yükseltgenme-indirgenme tepkimeleri, karbon-karbon bağlarının yapımı ve yıkımı, karbon atomu etrafındaki bağların yeniden düzenlenmesi, grup transferleri ve kondenzasyonlar.

 

Canlı hücrelerin organik maddesinin çoğu makromoleküllerden oluşmuştur: nükleik asitler, proteinler ve polisakkaritler. Hücrelerin diğer önemli bileşenlerini oluşturan lipit molekülleri büyük kümeler oluşturan küçük moleküllerdir. Biyolojik makromoleküller, kovalent olarak bağlanmış birkaç çeşit küçük monomerik altbirimden oluşmuştur. Proteinler 20 farklı amino asidin, nükleik asitler farklı nükleotit birimlerinin (DNA ve RNA’da dörder çeşit) ve polisakkaritler tekrarlayan şeker birimlerinin polimerleridir. Nükleik asitler ve proteinler bilgi içeren makromoleküllerdir; altbirimlerinin karakteristik dizileri bir türün genetik özgünlüğünü oluşturmaktadır. Basit polisakkaritler yapısal bileşenler olarak hareket eder; bazı kompleks polisakkaritler bilgi içeren makromoleküllerdir. Özgül dizileri ve stereokimyaları yüksek özgüllükle tanınabilmelerini sağlamaktadır.

 

Hücrelerin moleküler düzenlenmesinde bir hiyerarşi vardır. Hücreler çekirdek, mitokondri ve kloroplastlar gibi organeller içerir, bu organeller zarlar ve ribozomlar gibi supramoleküler kompleksler içerir ve bu yapılar da nispeten zayıf birçok kovalent olmayan güç tarafından bir arada tutulan makromolekül kümelerinden oluşmuştur. Makromoleküller kovalent olarak birbirine bağlanan altbirimlerden meydana gelmiştir. Basit birimlerden makromoleküllerin oluşumu düzen sağlar (entropiyi azaltır); bu sentez enerji gerektirir ve bu nedenle egzergonik tepkimelerle eşlenmelidir.

 

Dünyanın ilk dönemlerinde, amino asitler ve şekerler gibi küçük moleküller ilk olarak olasılıkla, elektrik enerjisinin (ışıma) etkisi altında atmosferik gazlar ve sudan kendiliğinden meydana gelmiştir. Aynı süreç laboratuvarda gerçekleştirilebilir. Hücresel makromoleküllerin monomerik bileşenlerinin biyolojik evrimin ilk zamanlarında seçilmiş olduğu görülmektedir. Bu altbirim molekülleri nispeten çok az sayıda olmalarına karşın çok yönlüdür;evrim küçük molekülleri çok sayıda makromoleküller oluşturmak üzere birleştirmiştir. İlk makromoleküller kendini kopyalama yeteneğinde olan RNA benzeri moleküller olmuş olabilir. Evrim sürecinde daha sonra, DNA genetik bilginin saklanması görevini üstlendi, proteinler hücresel katalizörler oldu ve protein sentezi sırasında genetik bilginin ifadelenmesini sağlayan RNA, DNA ve proteinler arasında aracılık yaptı.



SU

 

Su, canlı organizmalarda en fazla bulunan bileşiktir. Göreceli yüksek donma noktası, kaynama noktası ve buharlaşma ısısı, komşu su moleküllerinin birbirine hidrojen bağlarıyla bağlanmış olmasındandır. Sıvı su oldukça sürekli bir düzen gösterir ve kısa ömürlü hidrojen-bağlı kümelere sahiptir. Suyun polar ve hidrojen bağı oluşturma özellikleri onu iyonik bileşikler ve diğer polar bileşikler için iyi bir çözücü haline getirmiştir. CO2, O2 ve N2 gazı gibi polar olmayan bileşikler suda az çözünür.

 

Sulu çözeltilerdeki biyomoleküller arasındaki etkileşimlerden dört tip zayıf bağ oluşur: iyonik, hidrofobik ve van der Waals etkileşimleri ve hidrojen bağları her ne kadar tek tek zayıflarsa da, topluca proteinleri, nükleik asitleri ve zarları dayanıklı hale getirir. Zayıf (nonkovalent) etkileşimler enzim katalizinin, antikor işlevinin ve reseptör-ligant etkileşmesinin de kalbindedir.

 

Farklı derişimlerdeki sulu çözeltiler yarı geçirgen bir zarla birbirinden ayrıldığında, su zardan su derişimi düşük olan çözelti yönünde geçer. Suyun yarı geçirgen bir zar boyunca hareket etme eğilimi (ozmoz) ozmotik bir basınç oluşturur. Hipotonik çözeltilerde bulunan hücrelerin plazma zarları boyunca su içeriye doğru hareket eder, bir turgor basıncı oluşturarak hücreyi şişirir veya hücre, sağlam bir duvarla çevrilmemişse ozmotik parçalanmaya uğrar. Sulu çözeltilerin kolligatif özellikleri (erime ve kaynama noktaları, buhar basıncı ve ozmotik basınç) çözünmüş parçacıkların (iyonlar, moleküller) molekül kütlelerine veya kimyasal özelliklerine değil, sayılarına bağlıdır.

 

Su çok az iyonlaşarak H+ ve OH iyonları oluşturur. Protonların hidrojen bağlı su moleküllerinin dizileri boyunca hızlı atlamaları protonların suda beklenmeyen şekilde hızla difüzyonunu sağlar.

Seyreltik sulu çözeltilerdeki  H+  ve OH   iyonlarının derişimleri Kw  =  [H+] [OH ]  =  1  x  10-14  M2

 

(25oC’de) ifadesiyle ters orantılıdır. Biyolojik sistemlerin hidrojen iyon derişimi genellikle pH terimiyle ifade edilir ve pH = -log |H+| olarak belirtilir.

 

Asitler proton vericiler, bazlar ise proton alıcılar olarak tanımlanır. Konjuge asit-baz çifti, bir proton verici (HA) ve ondan proton alan bir alıcıdan (A) oluşur. Bir asit olarak HA’nın proton verme eğilimi ayrışma sabiti (Ka = [H+] [A ] / [HA]) şeklinde ifade edilir veya –log Ka = pKa‘nın fonksiyonu olarak belirtilir; pKa deneysel titrasyon eğrisinden elde edilebilir. Zayıf bir asit çözeltisinin pH’sı pKa‘sıyla nicel olarak ve proton vericinin ve proton alıcının derişimlerinin oranlarıyla, Henderson – Hasselbalch denklemine göre ilişkilidir.

 

Konjuge asit – baz çifti bir tampon gibi hareket ederek pH değişikliklerine direnç gösterir; tamponlama yetisi pH, pKa’ya eşit olduğunda en büyüktür. Biyomoleküllerin çoğunun, tamponlama yetisine katkıda bulunan işlevsel grupları vardır. Proteinler, H2CO3 / HCO3 ve H2PO 4 / HPO4-2 önemli biyolojik tamponlardır. Enzimlerin katalitik etkileri pH ve ortamdan kuvvetle etkilenir ve enzimlerin işlev yaptığı ortamlar büyük pH değişikliklerine karşı tamponlanmalıdır.

 

Su, sadece metabolik tepkimelerin içerisinde yer aldığı bir çözücü değildir; hidroliz ve katılma tepkimeleri gibi birçok biyokimyasal işlemde doğrudasn yer alır. Suyun fiziksel ve kimyasal özellikleri, biyolojik yapı ve işlevler için merkezi bir görev üstlenmiştir. Dünyada hayatın gelişmesi suyun çözücü ve tepken olarak özelliklerinin her ikisinden de çok etkilenmiştir.

 

AMİNO ASİTLER, PEPTİTLER VE PROTEİNLER

Proteinlerde yaygın olarak bulunan 20 standart amino asit a-karbon atomuna bağlı, a-karboksil grubu, a-amino grubu ve ayırt edici bir R grubu içerirler. Glisin dışında tüm amino asitlerin a-karbon atomları asimetriktir ve en azından iki stereoizomerik formda bulunurlar. Proteinlerde sadece referans molekül L-gliseraldehide benzer mutlak konfigürasyonu olan L-stereoizomerler bulunur.

 

Amino asitler R gruplarının polaritesi ve yüküne göre (pH 7’de) sınıflandırılır. Polar olmayan alifatik grupta alanin, glisin, izolösin, lösin, metiyonin ve valin bulunur. Fenilalanin, triptofan ve tirozinin aromatik yan zincirleri vardır ve nispeten hidrofobiktir. Polar, yüksüz grupta asparajin, sistein, glutamin, prolin, serin ve treonin bulunur. Negatif yüklü (asidik) amino asitler aspartat ve glutamattır; pozitif yüklü (bazik) olanlar arjinin, histidin ve lizindir. Proteinlerin yapısında bulunan (protein sentezinden sonra standart amino asitlerin modifikasyonuyla) veya serbest metabolitler halinde olan standart dışı amino asitler de vardır.

Monoamino monokarboksilik amino asitler (iyonize olmayan R gruplarıyla) düşük pH’da diprotik asitlerdir (+H3NCH(R)COOH). pH artırıldığında, karboksil grubu bir proton kaybeder ve dipolar ya da elektriksel olarak nötral zwitteriyonik türleri +3HN-CH(R)COO oluşturur. pH’da daha fazla bir artış ikinci protonun kaybına ve H2NCH(R)COO oluşumuna neden olur. İyonize R grupları olan amino asitler pH ve R grubunun pKa‘sına bağlı olarak ek iyonik türler içerebilir. Sonuç olarak amino asitlerin asit-baz özellikleri çeşitlidir.

 

Amino asitler kovalent olarak peptit bağlarıyla bağlanarak peptitler ve proteinleri oluştururlar. Hücreler değişik işleve ya da biyolojik aktiviteye sahip binlerce protein içerirler. Proteinler 100’den birkaç bin amino asit kalıntısı içeren uzunlukta olabilirler. Bazı proteinler altbirim olarak tanımlanan birkaç nonkovalent bağlı polipeptit zincirinden oluşur. Basit proteinlerin hidrolizi sonucu sadece amino asitler açığa çıkarken, konjuge proteinler metal iyonu veya organik prostetik grup gibi ek kısımlar içerirler. Proteinin yapısında dört bilinen düzey vardır. Birincil yapı, amino asit dizisini ve disülfit bağlarının yerini gösterir. İkincil yapı amino asitlerin uzaysal düzlemde yerleşerek sıkıca bağlandığı bir yapıdır. Üçüncül yapı, bütün polipeptit zincirinin üç boyutlu yapısıdır. Dördüncül yapı, çoklu polipeptit zincirlerinin (altbirimlerin) uzaysal ilişkisini içerir.

 

Proteinler birbirinden farklı özelliklerinden yararlanılarak saflaştırılır. Proteinler seçici tuzların eklenmesiyle seçici olarak çöktürülür. Pek çok kromatografik yöntem büyüklük, bağlanma afiniteleri, yüklerindeki farklılıklar ve diğer özellikler kullanılarak uygulanır. Elektroforez proteinleri kütle ve yük durumlarını esas alarak ayırabilir. Tüm saflaştırma yöntemleri proteinin miktarını belirlemek için bir yönteme gereksinir.

 

Protein işlevindeki farklılıklar, amino asit içeriği ve dizilimindeki farklılıktan ileri gelir. Amino asit dizileri polipeptitlerin küçük peptitlere parçalanmasıyla analiz edilir. Bunun için kullanılan ayıraçlar özgül peptit bağlarını yıkar. Her fragmanın Edman degradasyon yöntemiyle amino asit dizisi saptanır ve birbiri üzerine çakışan parçacıklardan yararlanılarak amino asit dizisi saptanır. Protein dizisi, DNA’daki ilişkili genin nükleotit dizisinden de saptanabilir. Proteindeki amino asit dizisinin, binlerce bilinen diziyle karşılaştırılması yapıyı, işlevi, hücresel yerleşimi ve proteinin evrimini belirler.

 

Kısa proteinler ve peptitler (yaklaşık 100 kalıntı uzunluğa kadar) kimyasal olarak sentezlenebilir.

 

PROTEİNLERİN ÜÇ-BOYUTLU YAPISI 

 

Her protein işlevini yansıtan benzersiz bir üç-boyutlu yapıya sahiptir. Protein yapısı birçok zayıf etkileşimle sabitlenmektedir. Hidrofobik etkileşimler çoğu çözünür proteinin küresel yapısının sabitlenmesine büyük katkı sağlar, hidrojen bağları ve iyonik etkileşimler ise termodinamik olarak en kararlı özgül yapının oluşumunu sağlarlar.

 

Polipeptit zincirindeki kovalent bağların doğası, yapı üzerindeki sınırlamaları belirler. Peptit bağı kısmi çift bağ karakteri sergiler ve bu yapı bütün peptit grubunu katı bir düzemsel konfigürasyonda tutar. N — Ca ve Ca — C bağları, sırası ile f ve y açılarıyla dönebilir. İkincil yapı, polipeptit parçasındaki tüm amino asitlerin f ve y açıları bilinirse, tamamen tanımlanabilir.

 

Bir polipeptit zincirinin üç-boyutlu yapısını açıklayan üçüncül yapı; sık rastlanan, değişken olarak süperikincil yapılar, motifler veya katlanmalar olarak isimlendirilen kararlı altyapıların incelenmesiyle anlaşılabilir. Motifler basitten çok karmaşığa kadar dağılım göstermektedir. Bilinen protein yapılarının binlercesi, genellikle, bazıları çok yaygın olarak bulunan sadece birkaç yüz motif repartuvarından oluşturulmaktadır. Bir polipeptitin kararlı ve bağımsız olarak katlanabilen bölümleri bölge olarak adlandırılır. Küçük proteinler genellikle sadece tek b,r bölgeye sahipken, büyük proteinler birkaç bölgeye sahip olabilir.

 

Proteinlerin iki genel sınıfı vardır: fibröz ve globüler. Başlıca yapısal görevleri olan fibröz proteinler, ikincil yapının basit tekrarlayan elementlerine sahiptir ve protein yapısıyla ilgili ilk çalışmalar için model oluşturmuştur. İkincil yapının iki ana tipi; fibröz proteinlerden elde edilen bilgilere dayanılarak, model oluşturulmasıyla öngörüldü: a heliks ve b konformasyonu. Her ikisi de polipeptit iskeletindeki peptit bağları arasında optimal hidrojen bağlarıyla karakterizedir. Protein yapısında bulunan bu yapıların kararlılığı, amino asit içerikleri ve dizide bulunan amino asitlerin birbirlerine göre yerleşiminden etkilenir. Proteinlerde yaygın olarak bulunan diğer ikincil yapı b kıvrılmadır.

 

Keratin ve kollajen gibi fibröz proteinlerde ikincil yapının tek bir tipi baskındır. Polipeptit zinciri halat şeklinde süpersarmal oluşturur ve daha sonra kuvvet sağlamak için daha büyük sarmallar halinde birleşir. İpek firboininin b tabakaları güçlü fakat esnek yapıyı oluşturmak için üst üste istiflenmiştir.

 

Küresel proteinler daha karmaşık bir üçüncül yapıya sahiptir ve sıklıkla aynı polipeptit zinciri içinde ikincil yapının birkaç tipini içerir. X-ışını kırınımı yöntemleri kullanılarak belirlenen ilk küresel protein yapısı miyoglobine aitti. Bu yapı, öngörülen bir ikincil yapının (a heliks) proteinlerdeki varlığını doğruladı. Bir diğer deyişle doğrulanan bu yapıyla, hidrofobik amino asitlerin proteinin iç kısmında yer aldığı ve küresel proteinlerin sıkı paketlendiği gösterilmiştir. Daha sonra pek çok küresel protein yapısı üzerinde yapılan araştırmalar bu sonuçları destekledi ve üçüncül yapıda büyük çeşitlilik olabileceğini gösterdi.

 

Küresel proteinlerin karmaşık yapısı, motifleri ve bölgeleri içeren yapıların incelenmesi ile analiz edilebilir. Protein yapısı veri tabanlarında yapılar, genellikle dört ana sınıfta toplanır: tümü a, tümü b, a / b ve a + b. Her sınıftaki özgül proteinler; dizi, yapı ve işlev verilerine bağlı olarak aileler ve süperaileler şeklinde gruplandırılır.

 

Dördüncül yapı çoklu altbirimli (multimerik) proteinlerin veya büyük protein topluluklarının altbirimleri arasındaki etkileşimi ifade eder.bazı multimerik proteinler tek altbirimin tekrarlayan birimlerine veya protomer olarak tanımlanan altbirim grubuna sahiptir. Protomerler genellikle rotasyonel veya helikal simetriyle ilişkilidir. En iyi çalışılmış olan multimerik protein hemoglobindir.

 

Proteinlerin üç-boyutlu yapısı, zayıf etkileşimleri bozan işlemlerle bozulabilir, bu süreç denatürasyon olarak adlandırılır. Denatürasyonun proteinin işlevini bozması, yapı ve işlev arasındaki ilişkiyi kanıtlamaktadır. Bazı denatüre proteinlerin (örneğin, ribonükleaz) biyolojik olarak aktif protein yapısını oluşturacak şekilde kendiliğinden renatüre olabilmesi, bir proteinin üçüncül yapısının amino asit dizisiyle belirlendiğini göstermektedir.

 

Hücrede protein katlanması olasılıkla pek çok metabolik yolu içerir. Başlangıçta ikincil yapının bölgeleri oluşabilir ve bu olayı süperikincil yapılar halinde katlanma izler. Katlanma araürünlerinin geniş topluluğu hızla tek bir doğal konformasyona dönüştürülür.çoğu protein için katlanma Hsp70 şaperonları ve şaperoninlerle kolaylaştırılır. Disülfit bağı oluşumu ve prolin peptit bağlarının cis-trans izomerizasyonu özgül enzimler tarafından katalizlenir.

 

***Kaynak: Lehninger Principles of Biochemistry

+ Yorum bulunmuyor

Yorum yap